Функции эритроцитов




Функции и свойства эритроцитов

Функцией эритроцитов явля­ется перенос кислорода содержащимся в них гемоглобином от лег­ких к тканям и углекислого газа от тканей к альвеолам легких.

Выполнению этой задачи подчинены особенности организации эрит­роцита: он лишен ядра, 95 % его массы представлены гемоглоби­ном, цитоскелет эритроцита обладает способностью к деформиру­емости, что позволяет ему многократно изменять форму, легко проникая через тонкие капилляры (имея диаметр от 8 до 7 мкм, он проникает через сосуды с диаметром меньше 3 мкм). Собственные потребности эритроцита в кислороде весьма малы. Глюкоза является основным источником энергии в этой клетке. Энергия, необходимая для восстановления формы деформированного в капилляре эритро­цита, активного транспорта катионов через его мембрану, синтез глюкотатиона образуется в ходе анаэробного гликолиза по пути Эмбден-Мейергофа. В этом цикле расходуется 90% потребляемой эритроцитами   глюкозы.   Торможение    гликолиза,   уменьшающее   в клетке концентрацию АТФ, приводит к накоплению в ней ионов натрия и воды, ионов кальция, повреждению мембраны, что пони­жает механическую и осмотическую устойчивость эритроцита, уско­ряет его разрушение. Энергия глюкозы в эритроците используется также в реакциях восстановления, зашишаюших компоненты эрит­роцита от окислительной денатурации. Благодаря этому, атомы же­леза гемоглобина поддерживаются в восстановленной форме, что препятствует превращению гемоглобина в метгемоглобин, неспособ­ному к транспорту кислорода. Восстановление обеспечивается фер­ментом — метгемоглобинредуктазой. В восстановленном состоянии поддерживаются и серусодержащие группы, входящие в мембрану эритроцита, гемоглобин, ферменты, что сохраняет функциональные свойства этих структур. В ходе метаболизма по побочному пути гликолиза, контролируемого ферментом дифосфоглииератмутазой, об­разуется 2,3-дифосфоглииерат (2,3-ДФГ). Основное значение 2,3-ДФГ заключается в регуляции им сродства гемоглобина к кислороду.

Эритроциты имеют дисковидную, двояковогнутую форму, их объем достигает 85-90 мкм3, а поверхность — около 145 мкм2. Такое соотношение плошади к объему благоприятствует деформируемости эритроцитов. Уменьшение отношения поверхность/объем эритроцита, наблюдаемое при увеличении объема эритроцита, приобретении им сферичной формы при избыточном поступлении в эритроцит воды, делает его менее деформируемым. Это ведет к быстрому разруше­нию эритроцита.

Большую роль в поддержании формы и деформи­руемости эритроцитов играют липиды их мембран, которые пред­ставлены фосфолипидами (глииерофосфолипидами, сфинголипидами), гликолипидами, холестерином. Увеличение соотношения холестерин-фосфолипиды в мембране увеличивают ее вязкость, уменьшает теку­честь и эластичность мембраны. В результате снижается деформиру­емость эритроцита.

Усиление окисления ненасыщенных жирных кис­лот фосфолипидов мембраны перекисью водорода (Н2О2) или суперок­сидными радикалами (О2) вызывает гемолиз эритроцитов (разрушение эритроцитов с выходом гемоглобина в окружающую среду), повреж­дение молекулы гемоглобина эритроцита. Образующийся в эритроците глютатион, а также антиоксиданты (а-токоферол и др.) защищают компоненты  эритроцита  от данного повреждения.

До 52% массы мембраны эритроцитов составляют белки. Среди них гликопротеины, в т.ч. формирующие вместе с олигосахаридами антигены групп крови — М, N, S, Kell. Гликопротеины мембраны содержат сиаловую кислоту, обеспечивающую эритроциту электроне­гативный заряд, отталкивающий эритроциты друг от друга. Спектрин и анкирин — белки цитоскелета, играющие важную роль в поддер­жании  формы  эритроцита.

Энзимы мембраны — Na+ K+-зависимая АТФ-аза обеспечивают активный транспорт Na+ из эритроцита и К+ в его цитоплазму. Са++-зависимая АТФ-аза обеспечивает выведение Са++ из эритроцита. Со­держащийся в эритроците фермент — карбоангидраза катализирует реакцию синтеза угольной кислоты из воды и углекислого газа, после чего  эритроцит транспортирует ее  в виде  бикарбоната  к легким.

Гемоглобин

Гемоглобин — это хемопротеин, окрашивающий эритроцит в красный цвет после присоединения к содержащемуся в нем железу (Fe++) молекулы кислорода. У мужчин в 1 дкл содер­жится 14,5±1,5 г гемоглобина, у женщин — 13,0±1,5 г. Молекуляр­ная масса гемоглобина составляет около 60 000. Его молекула со­стоит их четырех субъединиц, каждая из которых представлена гемом (содержащим железо производным порфирина), связанным с белковой частью молекулы — глобином. Глобин представлен двумя а- и двумя В- полипептидными цепями. Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов, первым этапом которого является син­тез а-амино- В- кетоадипиновой кислоты из глицина и сукцинил Коэнзима А (рис.6.1.). Синтез цепей глобина идет на полирибосомах и контролируется генами 11 и 16 хромосом. У взрослого человека глобин состоит из двух а- и двух В- полипептидных цепей. Гемог­лобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А тип (от adult — взрослый). Он составляет основную часть нормального ге­моглобина взрослого человека. В крови плода человека содержится гемоглобин типа F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя  цепями  а  и двумя В.

Гемоглобин обладает способностью обратимо присоединять кисло­род. 1 г гемоглобина связывает 1,34 мл кислорода. Соединения ге­моглобина с молекулой кислорода называется оксигемоглобин. Срод­ство гемоглобина к кислороду выражают парциальным давлением кислорода, при котором гемоглобин насыщен кислородом на 50% (Р50). Молекулярный кислород обладает высоким сродством к гемог­лобину. Однако, и другие соединения могут фиксироваться на его молекуле, ослабляя связь кислорода с гемоглобином. Поэтому срод­ство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (т.е. отсоединение молекулы кислорода от гемоглобина) зависят от на­пряжения кислорода, угольной кислоты в крови, концентрации про­тонов водорода (рН крови) и ее температуры, концентрации 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах. Изменение величин этих факторов (например, повышение рО2 или снижение рСО2 в крови, нарушение образования 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах) снижают скорость отдачи кислорода гемоглобином. Напротив, увеличение внутриклеточной концентрации 2,3-дифосфоглицерата, снижение рО2 крови, сдвиг рН в кислую сторону — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая отдачу его тканям. Увеличение кон­центрации 2,3-дифосфоглицерата наблюдается у лиц, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в  горах.

Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным или дезоксигемоглобином. До 10-30% СО2 образует карбаминовое соединение с радикалом NH, глобина и в форме кабаминового соединения  транспортируется  от тканей к легким.

В первые 3 месяца жизни плода человека у него представлены эмбриональные гемоглобины, молекула глобина которых имеет от­личный от гемоглобина А состав полипептидных цепей. Это гемог­лобин типа  Gower 1  (4эпсилон  цепи) и Gower II  (2а и 2  эпсилон цепи). В последующем формируется гемоглобин F, молекула глобина которого состоит из и цепей. При рождении ребенка до 50-80% гемоглобина у него представлены типом F и 15-40% —типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2%. Гемоглобин F обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин А, 2,3-ДФГ также меньше влияет на соединение гемоглобина F с кисло­родом. Поэтому гемоглобин F переносит на 20-30% больше кисло­рода, чем тип А, что способствует лучшему выполнению его функ­ции  —  снабжению  плода   кислородом.

Старение и разрушение эритроцитов в организме

Максимальная продолжительность жизни эритроцитов достигает 120 дней, сред­няя — 60-90 дней. Старение эритроцитов сопровождается уменьшением образования в них количества АТФ в ходе метаболизма глю­козы. Это нарушает требующие энергии процессы восстановления формы эритроцитов, транспорта катионов, защиты компонентов эритроцитов от окисления. Эритроциты становятся менее эластичны, их мембрана теряет сиаловые кислоты, в результате чего, они или разрушаются внутри сосудов (внутрисосудистый гемолиз- 20%), или же становятся добычей захватывающих и разрушающих их макрофагов селезенки, купферовских клеток печени и макрофагов костного мозга (внесосудистый или внутриклеточный гемолиз-80%). В ходе внутрикле­точного гемолиза каждый день разрушается 6- 7 г гемоглобина, ос­вобождая в макрофаги до 30 мг железа. После отщепления от ге­моглобина гем превращается в желчный пигмент — билирубин, по­ступает с желчью в кишечник, и в виде стеркобилина и уробилина выводится с калом и мочой. При метаболизме 1 г гемоглобина образуется  33  мг  билирубина.

При внутрисосудистом гемолизе разрушается 10-20 % эритроци­тов. Их гемоглобин освобождается непосредственно в плазму, в которой он связывается плазменным белком — гаптоглобином. Это гликопротеин, при электрофорезе белков мигрирующий с а2- глобу­лином. Половина количества образовавшегося комплекса — гемог­лобин-гаптоглобин уже за 10 минут покидает плазму и поглощается паренхиматозными клетками печени, что предупреждает поступление свободного гемоглобина в почки. У здорового человека в плазме содержится около 1 г/л плазмы гаптоглобина и 3-10 мг гемоглоби­на.

См. продолжение.
6.1.2. Эритропоэз. Регуляция эритропоэза. Роль железа, витаминов и микроэлементов в кроветворении.
6.1.3. Физиология Группы крови

Иисус Христос объявил: Я есмь Путь, и Истина, и Жизнь. Кто же Он на самом деле ?

Жив ли Христос? Воскрес ли Христос из мертвых? Исследователи изучают факты

РЕКЛАМА